Тема 15.Тесты Биохимия соединительной ткани

Тестовые задания к теме 15
Биохимия соединительной ткани

ОК-1, ПК-47, ПК-48 на пороговом уровне

Основным белком соединительной ткани является:
1.Актин
2.Коллаген
3.Миозин
4.Альбумин
5.Глобулин
Белок, при неполном гидролизе которого образуется желатин:
1.Коллаген
2.Эластин
3.Тропонин
4.Ретикулин
5.Миозин
Аминокислотные остатки коллагена, преобразующиеся в ходе посттрансляционной модификации:
1.Серин, метионин
2.Пролин, лизин
3.Триптофан, валин
4.Глицин, аланин
5.Глутамат, аспартат
Для синтеза оксипролина необходим:
1.Цитохром
2.Холекальциферол
3.Полипептид, содержащий пролин
4.Фолиевая кислота
5.Пантотеновая кислота
Для синтеза оксилизина требуется:
1.Аргинин
2.Полипептид, включающий лизин
3.Пантотеновая кислота
4.Фолиевая кислота
5.Цитохромы
Главными продуцентами коллагена являются:
1.Ретикулоциты
2.Остеокласты
3.Макрофаги
4.Фибробласты
5.Адипоциты
В процессе старения организма коллагеновые волокна изменяются следующим образом:
1.Повышается структурная стабильность
2.Снижается эластичность
3.Развивается резистентность к коллагеназе
4.Увеличивается прочность связей
5.Все указанные изменения
Эластин может растягиваться в двух направлениях благодаря:
1.Десмозину
2.Пролину
3.Лизину
4.Метионину
5.Коллагену
Витамин-кофактор, участвующий в образовании коллагена:
1.Е
2.В1
3.А
4.С
5.В5
Основной компонент эластических волокон:
1.Гепарин
2.Тропоколлаген
3.Десмозин
4.Коллаген
5.Эластин
Аминокислота, в большом количестве входящая в состав эластина:
1.Валин
2.Аргинин
3.Гистиин
4.Лизин
5.Глицин
«Необычные» аминокислоты, входящий в состав эластина:
1.Аланин
2.Глицин
3.Пролин
4.Лизиннорлейцин
5.Валин
Предшественником десмозина является:
1.Глицин
2.Лизин
3.Фенилаланин
4.Метионин
5.Аргинин
Одна молекула десмозина одновременно входит в несколько полипептидных цепей количеством:
1.12
2.6
3.2
4.4
5.8
Белок, для структуры и биологической роли которого важно наличие десмозина:
1.Тромбин
2.Коллаген
3.Тропоколлаген
4.Эластин
5.Проколлаген
Высокая величина деформации на разрыв эластических волокон обеспечивается наличием:
1.Большого количества межклеточного вещества
2.Особой структуры тропонина
3.Цепей тропоэластина
4.Коллагена
5.Сшивок между цепями эластина
Фермент, разрушающий эластин:
1.Пролилгидроксилаза
2.Коллагеназа
3.Энтерокиназа
4.Гидроксилаза
5.Эластаза
Фермент, способствующий разрушению соединительной ткани:
1.Коллагеназа
2.Креатинкиназа
3.Щелочная фосфатаза
4.Кислая фосфатаза
5.Энтерокиназа
Основные структурные компоненты соединительной ткани:
1.Гепатоциты
2.Фибриллярные волокна
3.Миоциты
4.Остеокласты
5.Хондроциты
Межклеточное вещество соединительной ткани содержит:
1.Гликоген
2.Липиды
3.Гиалуроновую кислоту
4.Минеральные соли
5.Мочевину
Составные компоненты протеогликанов:
1.Фосфолипиды
2.Гликозаминогликаны
3.Цереброзиды
4.Гликоген
5.Липиды
Протеогликаны относятся к:
1.Сложным белкам
2.Простым белкам
3.Простагландинам
4.Фосфолипидам
5.Простым липидам
Важнейший структурный компонент гликозаминогликанов:
1.Гликоген
2.УДФ-глюкуроновая кислота
3.D-глюкуроновая кислота
4.D-глюкозо-6-фосфат
5.Глюкоза
Компоненты гликозаминогликанов, придающие им отрицательный заряд:
1.Глюкозамин
2.Галактозамин
3.Уроновая кислота
4.Аспарагиновая кислота
5.Молочная кислота
Под действием гиалуронидазы расщепляется:
1.Гликоген
2.Глюкуроновая кислота
3.Гепарин
4.Гиалуроновая кислота
5.N-ацетил-D-глюкозамин-6-сульфат
К предшественникам гликозаминогликанов относятся:
1.Молочная кислота
2.Аспарагиновая кислота
3.D-глюкоза
4.Гликоген
5.Гепарин

·-гиалуронидаза участвует:
1.В регуляции проницаемости соединительной ткани
2.В фиксации аммиака
3.В дегидрировании
·-1,4-гликозидной связи в гиалуроновой кислоте
4.В расщеплении экзогенных ксенобиотиков
5.В блокировании проникновения сперматозоида в яйцеклетку
Процентное соотношение коллагена от общего количества белка организма человека:
1.70-80%
2.25-33%
3.5-10%
4.50-65%
·
5.45-90%
Количество полипептидных цепей, характерных для тропоколлагена:
1.5
2.10
3.3
4.7
5.2
Общим для структуры эластина и коллагена является:
1.Наличие глутаминовой кислоты
2.Наличие валина
3.Отсутствие оксипролина
4.Большое содержание глицина и пролина
5.Отсутствие аланина
Характерной особенностью первичной структуры эластина является низкое содержание:
1.Лейцина
2.Неполярных аминокислот
3.Валина
4.Аланина
5.Полярных аминокислот
Лизиннорлейцин обеспечивает в молекуле эластина образование связей:
1.Гидрофобных
2.Водородных
3.Гликозидных
4.Поперечных
5.Дисульфидных
Предшественником эластина является:
1.Проколлаген
2.Коллаген
3.Тропоэластин
4.Гепарин
5.Эластическое волокно
Доля протеогликанов от сухой массы соединительной ткани:
1.70-90%
2.15-20%
3.45-60%
4. до 30%
5.5-10%
Дерматансульфат резистентен к действию:
1.Гиалуронидазы
2.Карбоксилазы
3.Липазы
4.Энтерокиназы
5.Кратинкиназы
Синтез гепарина локализован в:
1.Хондроцитах
2.Фибробластах
3.Тучных клетках печени
4.Макрофагах
5.Ретикулоцитах
Протеогликан, являющийся антикоагулянтом в организме человека:
1.Эластин
2.Гепарин
3.Рутин
4.Гликоген
5.Пантотеовая кислота
Механизм влияния глюкокортикоидов на метаболизм протеогликанов:
1.Активирует синтез гепарина
2.Активирует биосинтез коллагена
3.Активирует синтез гликозаминогликанов
4.Угнетает биосинтез коллагена
5.Не оказывает действия
Гормон, стимулирующий пролиферацию фибробластов:
1.Окситоцин
2.Тироксин
3.Адреналин
4.Норадреналин
5.Альдостерон
К коллагенозам относят:
1.Ревматизм
2.Сахарный диабет
3.Инфаркт миокарда
4.Атеросклероз
5.Гепатит
Гиалуроновя кислота:
1.Является гетерополисахаридом
2.Регулирует в организме распределение воды
3.Способна связывать ионы Na+, K+, Ca2+
4.Участвует в осуществлении репаративной функции соединительной ткани
5.Все перечисленное верно
В составе аминокислот эластина полностью отсутствует:
1.Аланин
2.Валин
3.Глицин
4.Гидроксилизин
5.Пролин
К неколлагеновым белкам внеклеточного матрикса можно отнести:
1.Ламинин
2.Альбумин
3.Фибриноген
4.Кератин
5.Опсин
Характерные особенности фибронектина:
1.Является гликопротеином
2.Имеет несколько центров связывания с различными молекулами и клетками
3.Способствует адгезии клеток
4.Состоит из двух субъединиц, свернутых в глобулярные домены
5.Все перечисленное верно.
К адгезивным белкам соединительной ткани относятся:
1.Альбумины, глобулины, гистоны
2.Протамины, проламины, глютелины
3.Фибронектин, ламинин, нидоген
4.Гемоглобин, миоглобин, фибриноген
5.Остенектин, тенасцин, тромбоспондин
К белкам, обладающим антиадгезивными свойствами, относят:
1.Альбумины, глобулины, гистоны
2.Протамины, проламины, глютелины
3.Фибронектин, ламинин, нидоген
4.Гемоглобин, миоглобин, фибриноген
5.Остенектин, тенасцин, тромбоспондин
Обязательными участниками процесса гидроксилирования пролина в про-
·-цепях коллагена являются:
1.Кислород
2.Витамин В6
3.Витамин С
4.Железо в ферро-форме (Fе2+)
5.
·-кетоглутаровая кислота
Обязательными участниками процесса гидроксилирования лизина в про-
·-цепях коллагена являются:
1.Кислород
2.Витамин В6
3.Витамин С
4.Железо в ферро-форме (Fе2+)
5.
·-кетоглутаровая кислота
К числу тканей с высоким содержанием эластина относятся:
1.Суставной хрящ
2.Стенка аорты
3.Кости
4.Ахиллово сухожилие
5.Шейная связка
К заболеванию латиризм, характеризующееся деформацией позвоночника, смещением суставов, хрупкостью кровеносных сосудов приводит снижение активности фермента:
1.Коллагеназы
2.Пролилгидроксилазы
3.Лизилгидроксилазы
4.Лизилоксидазы
5.Эластазы



Приложенные файлы

  • doc 7863324
    Размер файла: 55 kB Загрузок: 1

Добавить комментарий